Фотосисте́ма II (вторая фотосистема, фотосистема два, ФСII) или H2O-пластохиноноксидоредуктаза — это первый функциональный комплекс электрон-транспортной цепи (ЭТЦ) хлоропластов. Он расположен в тилакоидной мембране всех растений, водорослей, и цианобактерий. Поглощая энергию света входе первичных фотохимических реакций, он формирует сильный окислитель П860+, который через цепь окислительно-восстановительных реакций способен вызвать окисление воды.
Окисляя воду, фотосистема II поставляет электроны в ЭТЦ хлоропласта, где они используются для восстановления НАДФ+ или циклического фосфорилирования. Протоны, образовавшиеся в результате окисления воды помогают создать протонный градиент, который в дальнейшем используется для синтеза АТФ[1]. Фотохимическое окисление воды, осуществляемое фотосистемой II, сопровождается выделением молекулярного кислорода. Благодаря этому процессу фотосинтез растений является основным источником кислорода на Земле.
Реакционный центр ФСII был выделен в 1971 году в работах Л. Вернона. В изучение его структурной организации особый вклад внесли исследования Х. Т. Витта (1962), в которых методом дифференциальной спектрофотометрии был выделен пигмент П680, и лаборатории А. А. Красновского (В. В. Климов, В. А. Шувалов, А. А. Красновский, 1977), в которой методом импульсной спектроскопии был найден первичный акцептор реакционного центра II — феофитин[2].
Структура димера фотосистемы II из цианобактерии Thermosynechococcus elongatus [3][4] |
|
Идентификаторы | |
---|---|
Шифр КФ |
1.10.3.9 |
Базы ферментов | |
IntEnz |
IntEnz view |
BRENDA |
BRENDA entry |
ExPASy |
NiceZyme view |
MetaCyc |
metabolic pathway |
KEGG |
KEGG entry |
PRIAM |
profile |
PDB structures |
RCSB PDB PDBe PDBsum |
Поиск | |
PMC |
статьи |
PubMed |
статьи |
NCBI |
NCBI proteins |
Интегральный светособирающий комплекс фотосистемы II CP43/CP47 | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Символ |
PSII |
||||||||
Pfam |
PF00421 |
||||||||
InterPro |
IPR000932 |
||||||||
TCDB |
3.E.2 |
||||||||
OPM superfamily |
2 |
||||||||
OPM protein |
3arc |
||||||||
|
Фотосистема II состоит из следующих белковых субъединиц и кофакторов[5][6][7][8]:
Субъединицы | Описание |
---|---|
D1 | 32 кДа, интегральный коровый белок, несёт три хлорофилла а и один β-каротин |
D2 | 33 кДа, интегральный коровый белок, несёт три хлорофилла а и один β-каротин |
B(CP47) | 47 кДа, около 510 аминокислот, связывает 16 молекул хлорофилла и 5 молекулы β-каротина, интегральная антенна ФСII, люмиальный домен связывается с марганцевым кластером |
C(CP43) | 43 кДа, около 470 аминокислот, связывает около 13 молекул хлорофилла и 5 молекулы β-каротина, интегральная антенна ФСII, гомологичен B(CP47), менее плотно связан с ядром ФСII, что может играть важную роль при репарации после фотодеструкции |
E | 9 кДа, у высших растений около 81 аминокислоты, α-субъединица цитохрома b559 |
F | 4 кДа, у высших растений около 38 аминокислот, β-субъединица цитохрома b559 |
H | 7,7 кДа, по-видимому, играет роль в регуляции переноса электрона с QA на QB, стабилизирует CP47 и CP43 |
I | 4,8 кДа, мало различается у разных видов, необходим для сборки и функционирования ФСII, способствует образованию димера фотосистем |
J | 4,2 кДа, важна для сборки ФСII, регулирует поток электронов на пул пластохинонов |
K | 4,1 кДа, у всех оксигенных организмов, образование димера ФСII, связывает дополнительный пластохинон |
L | 4,3 кДа, необходим для работы сайта Qa, предотвращает возврат электрона с сайта Qb на Qa |
M | 4,7 кДа, у всех оксигенных организмов, стабилизирует димер ФСII |
O | 27 кДа, защищает ВОК, связывает ион кальция |
P | 20 кДа, нет у цианобактерий, защищает ВОК, регулирует ионное окружение |
Q | 17 кДа, нет у цианобактерий, защищает ВОК, регулирует ионное окружение |
R | 12,8 кДа, играет роль якоря связывая субъединицу P и стабилизируя её |
S | 22 кДа, нет в цианобактериях, участвует в нефотохимическом тушении[en] ССКII |
T(Tc) | 3,8 кДа, стабилизирует сайт Qa, стабилизирует димер |
T(Tn) | 3 кДа, только у растений и водорослей, имеет бисульфидный мостик, находится в люмене, функция неизвестна |
U | 10 кДа, только у цианобактерий, бурых и красных водорослей, расположена в люмене, возможно поставляет ионы кальция и хлора работы ВОК, связывается с ФСII через субъединицу O или V |
V | 12.1 кДа только у цианобактерий, бурых и красных водорослей, известна как цитохром c550, несёт гем, оптимизирует работу ВОК |
W | 6,1 кДа, только у растений и водорослей, участвует в образовании димера, сборке и репарации ФСII |
X | 4,2 кДа, функция неизвестна |
Y | 4,7 кДа, функция неизвестна |
Z | 6,5 кДа, обеспечивает взаимодействие с тримером ССКII |
Пигменты | |
Хлорофилл a | 35 молекул в антенной системе |
Хлорофилл a | 2 молекулы сопровождающих хлорофиллов (ХлD,ХлZ) |
Хлорофиллы а и a' | специальная пара П680 |
β-каротин | 12 молекулы |
Коферменты/Кофакторы | |
Гем b559 | Протопорфирин IX, содержащий атом железа |
Феофитин | Первичный акцептор электронов |
Пластохинон | Мобильный переносчик электронов |
Марганцевый кластер | Также известен как водоокисляющий комплекс или ВОК |
Fe2+ | Осуществляет перенос электрона от QA к QB |
Ca2+ | ион кальция |
Cl- | ион хлора |
НCO3- | гидрокарбонат анион |
У эукариот большинство малых субъединиц, а также субъединиц окружающих ВОК (psbO, psbP, psbQ, psbR, psbS, psbTn, psbW, psbX, psbZ) кодируются в ядре. Там же находятся гены семейства cab, кодирующие белки ССКII. Такой способ распределения генов, когда большие коровые субъединицы белка остаются в хлоропласте, а относительно малые его субъединицы, выполняющие регуляторные функции, переносятся в ядро, позволяет эукариотической клетке лучше контролировать процесс фотосинтеза и помогает скоординировать работу двух геномов[9].
Субъединица G была исключена из списка субъединиц фотосистемы II, поскольку было показано, что она кодируется геном ndh, который ответственен за синтез ферредоксин-НАДФ+-редуктазы[en], а следовательно не является частью фотосистемы II[9]. Для субъединицы N, которая кодируется в том же опероне, что и psbB, было показано, что она не является частью комплекса фотосистемы II, однако, находится в мембране тилакоида и осуществляет сборку и организацию её реакционного центра и других субъединиц, входящих в коровый комплекс[10]. Сомнения вызывает и субъединица S, которая отсутствует в суперкомплексе ФСII-ССКII, однако, этот вопрос остаётся спорным, поскольку поступают сообщения, что её можно обнаружить в димере ФСII[6].
За последние десятилетие было открыто множество дополнительных белков, участвующих в работе фотосистемы II. Так, Psb27 играет важную роль в репарации и организации марганцевого кластера, Psb28 участвует в биогенезе CP47, Psb29 — в биогенезе ФСII у арабидопсиса и Synechocystis, Psb30, широко распространённый в геномах фотосинтезирующих организмов и необходимый для стабильной работы ФСII, а Psb31 был обнаружен в водоокисляющем комплексе диатомовой водоросли Chaetoceros gracilis[11]. Для некоторых из этих белков было показано, что они связаны со зрелой фотосистемой II или связываются с ней на определённых этапах её созревания и сборки, но, на данный момент, нет достаточной информации, которая позволила бы утверждать, что они являются конститутивной частью этого белкового комплекса. Процесс выделения и исследования малых субъединиц ФСII крайне затруднён из-за их маленькой молекулярной массы, большой гидрофобности и отсутствия явно выраженной кислотности-основности. По этой, а также ряду других причин до сих пор не существует единой модели строения фотосистемы II[6].
Редокс-агенты, участвующие в транспорте электронов, располагаются в центральной части — ядре — комплекса ФСII и связаны с интегральными белками D1 и D2. Они имеют очень высокую степень гомологии друг с другом по первичному аминокислотному составу, а также с L- и M-полипептидами реакционного центра пурпурных бактерий. Любопытно отметить, что в отличии от высших растений и водорослей, у которых D1 и D2 представлены только одной копией на геном, у некоторых цианобактерий может иметься несколько копий D1 и D2, которые могут по-разному экспрессироваться в зависимости от внешних условий[9]. Белки образуют по пять трансмембранных α-спиралей, аминокислотные остатки которых связывают компоненты реакционного центра ФСII. На белках организован димер П680. кроме того, каждый из белков присоединяет ещё по три молекулы хлорофилла a (дополнительные и сопровождающие хлорофиллы), молекулу феофитина а, β-каротин и пластохинон (QA связан с белком D2, а QB — с белком D1). Между QA и QB находится ион двухвалентного железа, в координации которого участвуют оба белка. Люменальный домен домен пептида D1 присоединяет четыре иона марганца и формирует марганцевый-кластер. Кроме белков D1 и D2 в состав ядра входит ФСII входят белки CP47 и CP43 (связывают ХлZ и ХлD), которые составляют внутреннюю антенну, а так же цитохром b559. Подобно реакционному центру пурпурных бактерий, в фотосистеме II, в виду её асимметричности, работает только одна ветвь электронного транспорта, расположенная на белке D1. Сущность явления асимметрии заключается в том, что редокс-агенты образуют разное число водородных связей на белках D1 и D2. Это влияет на их окислительно-восстановительный потенциал и делает невозможным нециклический транспорт через белок D2[8].
Оптимизацию работы водоокисляющего комплекса обеспечивают три гидрофильных белка: P, Q и O (O, V и U у цианобактерий). Они составляют периферийный домен фотосистемы II. Эта группа белков, называемая белками водоокисляющего комплекса, располагаются на люменальной стороне мембраны вблизи марганцевого кластера и играют структурную, защитную и регуляторную роль в процессе окисления воды. Белок O влияет на состояние марганцевого кластера, а два других белка важны для создания в области марганцевого кластера необходимый для окисления воды концентрации ионов кальция и хлора. Хотя подавляющее число белков обоих фотосистем практически полностью состоит из α-спиралей, субъединицы P, Q и O напротив - практически полностью состоят из β-структур, что делает их более прочными и устойчивыми к окислению[8].
Белок ядра фотосистемы I А гомологичен белкам D1+СP43 (молекулярная масса белка А соответствует сумме молекулярных масс белков D1 и СP43) из фотосистемы II, а белок В гомологичен белкам D2+CP47 соответственно[12].
Tyrz — остаток тирозина белка D1 (Tyr-161). Это промежуточный переносчик электронов, который переносит электроны между марганцевым кластером и П680. Перенос электронов происходит с образованием нейтрального радикала (Tyrz •)[8].
П680 — это пара хлорофиллов a, с максимумом поглощения 680 нм. Поглощая энергию света, он отдаёт один электрон на феофитин, а сам окисляется и становится сильным окислителем П680+ с окислительно-восстановительным потенциалом +1,12 В[13], что позволяет ему индуцировать процесс окисления воды, окислительно-восстановительный потенциал которой +0,8 В. В то же время редокс-потенциал возбужденного П680 находится в отрицательной области (менее —0,6 В). В отличии от специальной пары фотосистемы I и пары бактериофиллов фотосистемы пурпурных бактерий, в П680 хлорофиллы находятся на значительно большем расстоянии (5,2 Å против 3,6 Å в П700 и 3,5 Å в П870) и несколько наклонены относительно друг друга, что значительно снижает энергию экситонного сопряжения и замедляет скорость захвата энергии и в свою очередь ограничивает разделение зарядов. Медленная скорость захвата энергии позволяет регулировать уровни возбуждения в антенне ФСII, что защищает реакционный центр от фотоингибирования[14]. Фотосистема II, так же как и реакционный центр пурпурных бактерий — асимметричен и две молекулы в димере не эквивалентны. Одна молекула хлорофилла а (П1) образует водородные связи с аминокислотами белка D11 при помощи кетоэфирных групп в C9 и C10 положениях, а вторая молекула хлорофилла а (П2) образует только одну водородную связь. Поскольку П1 образует большее число водородных связей, его редокс-потенциал выше и электрон движущая сила больше. В момент возбуждения димера, электрон переходит от П2 к молекулы хлорофилла П1 и образуется диполь. Из-за возникновения локального электрического поля, происходит изменение конформации специальной пары, что облегчает дальнейший перенос электрона на феофитин, а положительный заряд локализуется на одном из хлорофиллов[15].
Феофитин — первый акцептор электронов в фотосистеме II. Именно здесь происходит первичное фотохимическое разделение зарядов между фотовозбуждённым П680* и Феофитином (Eо‘ = —0,53 В). Перенос электрона электрона осуществляется в течении нескольких пикосекунд[16].
В ФСII есть два сайта связывания пластонхинонов: в одном из них (QA·Fe2+) постоянно находится связанный пластохинон в комплексе с железом, а второй сайт (QB) способен обратимо связывать свободные пластохиноны мембраны. Оба пластохинона играют роль вторичных акцепторов электрона, принимая его от феофитина. Перенос электрона между феофитином и пластохиноном происходит в первые 200 пикосекунд. Сначала, одноэлектронное восстановление QA приводит к образованию семихинона. Аминокислотное окружение, сайта QA делает его крайне нестабильным и повышает его восстановительную способность (Eо‘ = —0,13 В), так что он сразу же передаёт электрон на QB. При этом QA окисляется и готов принять следующий электрон от феофитина, а QB остаётся в форме семихинона до следующего акта передачи электронов, стабилизированный своим аминокислотным окружением. Получив от QA второй электрон, QB полностью восстанавливается, используя два протона из стромального пространства. В форме QBH2 он диссоциирует из комплекса ФСII в гидрофобную фазу мембраны и становится компонентом пула пластохинонов[8].
Цитохром b559 — гетородимерный белок, который состоит из одной альфа (PsbE) и одной бета (PsbF) субъединицы, между которыми расположен гем. Он является одним из основных компонентов ядра фотосиcтемы II. Хотя цитохром b559 и не принимает участия в основном транспорте электронов, он играет важнейшую роль во вспомогательном или циклическом транспорте электронов, который позволяет восстановить окисленный П680 при заблокированном потоке электронов от воды.
В ФСII обнаружены две формы цитохрома b559: высокопотенциальная (b559H Eо‘ = +0,37 В) и низкопотенциальная (b559L Eо‘ = +0,08 В). Высокопотенциальная форма протонирована, низкопотенциальная — депротонирована. При определённых условиях наблюдается взаимопревращение одной формы в другую, поэтому цитохром b559 может осуществлять не только циклический транспорт электронов, но и трансмембранный транспорт протонов в люмен в ходе редокс-реакций[17].
Марганцевый кластер состоит из четырёх атомов марганца в степени окисления от +3 до +5, пяти связывающих их атомов кислорода и одного атома кальция. Точная структура марганцевого кластера до сих пор остаётся предметом споров и догадок. Крайнее сомнение вызывают его структуры, полученные методом рентгено-кристаллгоргафии, поскольку было показано, что атомы марганца могут восстанавливаться под воздействием рентгеновского излучения. Однако, кристаллография в комбинации с другими, более щадящими спектроскопическими методами такими как EXAFS[en] и ЭПР, помогли учёным получить довольно хорошее представление о базовой организации кластера. Предполагают также, что в поддержании его структуры может участвовать гидрокарбонат анион, который связывается с люменальным доменом D1[18].
Механизм окисления воды в настоящее время ещё не вполне ясен, но можно считать экспериментально доказанным следующее. Движущей силой окисления воды является образование в ходе первичных фотохимических реакций очень сильного окислителя П680 с потенциалом +1,12 В. Между марганцевым кластером и П680 существует промежуточный переносчик электронов TyrZ — остаток тирозина белка D1 (Tyr-161), который последовательно переносит четыре электрона от воды на специальную пару хлорофиллов.
Последовательность реакций представляется следующим образом. TyrZ окисляется и восстанавливает П680+. Окисление тирозина идёт с образованием нейтрального радикала (TyrZ•), что указывает на сопряжённость процесса снятия электрона от гидроксила тирозина с процессом передачи его протона на акцептор. В качестве акцепторов протона могут выступать остатки гистидина H190 и глутаминовой кислоты E189 белка D1, расположенные вблизи тирозина-161. Далее протон может быть передан по цепочке аминокислот к люменальной поверхности мембраны, где происходит его выброс в люменальное пространство. Тирозин же восстанавливается за счёт работы марганцевого кластера и окисления воды: образовавшийся нейтральный радикал TyrZ• отрывает атом водорода от молекулы воды, связанной с атомами марганца в кластере. Только один из ионов марганца, а именно четвёртый Mn, связывает молекулу воды в качестве субстрата и забирает от неё электроны. Предполагается, что непосредственно перед формированием O=O связи, четвёртый Mn переходит в состояние Мn+5. В этом случае O=O связь может быть образована за счет нуклеофильной атаки на электрон-дефицитный комплекс Мn+5=O второй молекулой воды, которая связана с с близлежащим ионом кальция. Полное окисление воды и образование кислорода требует четырёх кратного повторения описанных событий[8].
Состояние системы окисления воды меняется в зависимости от уровня окисленности атомов марганца в кластере. Представления о существовании отдельных функционально различимых состояний (S-состояний) водоокисляющей системы возникло на основе работ П. Жолио и сотр. (1969)[19]. Они показали, что при облучении адаптированных к темноте хлоропластов кратковременными вспышками света, выделение кислорода происходит колебательно, с максимумом на третью вспышку и периодом соответствующим четырём[20]. Опираясь на результаты этих экспериментов Бессель Кок и сотр.[21] предложили модель S-цикла, согласно которой система окисления воды может находится в различных состояниях, обозначаемых S0, S1, S2, S3 и S4. Переход из одного состояния в другое совершается в результате действия вспышки света и удаления электрона из системы. Выделение молекулярного кислорода из двух молекул воды происходит лишь при переходе из состояния S3 в S4, причём состояние S4 нестабильно и сразу же переходит в S0. Согласно современным представлениям, в ходе S-цикла изменяется валентность атомов Mn. В результате изменения окислительно-восстановительных свойств кластера достигается высокий потенциал (потенциал максимально окисленного кластера около +0,9 В), что делает возможным окисление воды. Окисление воды сопровождается выделением четырёх протонов в люмен, но оно не синхронизировано с выделением кислорода[8].
Внутренняя антенна фотосистемы II состоит из двух кодируемых хлоропластным геномом белков — CP43 и CP47, которые вплотную примыкают к центральному гетеродимеру D1/D2 (CP43 располагается вблизи D1, а CP47 около D2). Белок CP43 ассоциирован с 13 молекулами хлорофилла а и 3-5 молекулами β-каротина[6]. CP47 несёт 16 молекул хлорофилла а и 5 молекул β-каротина. С этими антеннами контактируют внешние "минорные" антенны: CP29, CP26 и CP23, так же известные как Lhcb4-6, причём CP26, CP29 и ССКII находятся в контакте друг с другом. Каждый из этих белков содержит по 18 молекул хлорофилла а, 9 молекул хлорофилла b и 6 молекул каротиноида[22]. Благодаря своему положению, минорные белки осуществляют функцию регулирования стока энергии от внешних антенн на реакционный центр ФСII. Именно в минорных белках протекает виолоксантиновый цикл, играющий фотопротекторную роль при избыточном освещение и помогающий подготовить растение к смене дня и ночи[23].
Внешняя мобильная антенна состоит из Lhcb1-3 (масса около 26 кДа), организованных в тример. Все три белка кодируются в ядре. Каждый из белков мобильной антенны содержит 7 молекул хлорофилла а, 6 молекул хлорофилла b, 2 перекрещенные молекулы лютеина, и по одной молекуле неоксантина и виолоксантина (или зеаксантина). При фосфорилировании этой антенны специальными ферментами, её заряд становится более отрицательным и она мигрирует от фотосистемы II в область расположения фотосистемы I, где ассоциируется с её внешней антенной. Таким образом осуществляется перераспределение энергии между двумя фотосистемами и тонкая настройка фотосинтеза[22].
Помимо основного, нециклического потока электронов, в ходе которого происходит перенос низкоуровневых электронов от воды на пул пластохинонов, фотосистема II может осуществлять циклический транспорт электронов вокруг самой себя. Этот процесс реализуется в условиях, когда интенсивность света превышает возможности ЭТЦ утилизировать его энергию или при повреждении водоокисляющего комплекса. В ходе этого процесса происходит обратный перенос электронов от восстановленного первичного хинона QB на цитохром c559, затем на вспомогательный хлорофилл ХлZ, а далее на β-каротин, который восстанавливает окисленный пигмент П680+. В экстремальных условиях возможно протекание псевдоциклического транспорта электронов (перенос электронов от воды на кислород)[14].
П680+ является сильнейшим окислителем и поэтому представляет серьёзную опасность для клетки. В нормальных физиологических условиях донором электронов является TyrZ, однако в экстренном восстановлении, например при низкой температуре, могут принимать участие TyrD, ХлZ и ХлD, а также β-каротин белка D1[14].
Помимо этой, у каротиноидов реакционного центра есть и другая функция — осуществлять тушения триплетного хлорофилла. На D1 и D2 белках симметрично расположены две молекулы β-каротина. На D1 β-каротин находится в форме все-транс, то есть все его связи находится в транс положении, в то время как на D2 β-каротин имеет одну цис-связь в 15-ом положении. Если в результате фотовозбуждения образуется крайне реакционная триплетная форма одного из хлорофиллов пигмента П680, β-каротин поглощает часть его избыточной энергии, переводя электрон в основное состояние. При этом происходит спонтанный переход связи в 15-ом положении из цис в транс, а избыточная энергия триплетного электрона выделяется в виде тепла[24].
Ещё один механизм защиты от фотоингибирования[en] — замена "жертвенного" белка D1. Из-за высокого содержания фотоактивных редокс-агентов и ароматических аминокислот, а также ввиду своей близости к водоокисляющему комплексу этот белок весьма неустойчив к действию света высокой интенсивности, а потому очень часто окисляется или претерпевать процесс фотодеструкции. Интенсивность синтеза D1 белка составляет 50 % от всех синтезируемых в хлоропласте белков, тогда как его доля от белков хлоропласта — 0,1 %. Время полужизни этого белка всего 30 минут.
Процесс репарации происходит по следующей схеме. Сначала происходит разборка комплекса ФСII: уходят белки ВОК, снимаются атомы Mn, отсоединяются CP43 и CP47. Далее происходит удаление «испорченного» белка: «отгрызаются» выступающие из мембраны участки белка D1 (работает специальная протеаза degP2), а специальный белок AtFtsH «выталкивает» его останки из мембраны и протеолитически разлагает их[25]. Синтез нового белка D1 идет в ламеллах, после чего он претерпевает процессинг (удаляется N-концевой метионин, оставшийся треонин ацетилируется, этот треонин может обратимо фосфориллироваться). После этого происходит миграция D1 в граны: белок пальмитинируется и в таком виде встраивается в мембрану гран, после чего происходит обратная сборка ФСII[26][27].
Фотосистема II, генерируя сильный окислитель и являясь потенциальным источником активных форм кислорода, представляет потенциальную опасность для клетки. Поэтому не удивительно, что большая часть этого комплекса расположена в области спаренных мембран — в максимально удалённом и защищённом месте[28].
В отличии от фотосистемы I, которая у высших растений присутствует только в виде мономера, фотосистема II способна образовывать димеры во всех трёх фотосинтезирующих доменах (растения, цианобактерии, водоросли). Полагают, что образование димера способствует устойчивости ФСII, а также служит одним из тонких механизмов настройки фотосинтеза. В общем случае, для высших растений получены приблизительно следующие результаты. Две молекулы ФСII образующие димер и присоединяющие 2-4 тримера ССКII называются суперкомплексами. Такие димеры преобладают в центральной части гран — спаренных и маргинальных мембранах, где они организованны с специфические структуры, однако они практически не встречаются в области торцевых и стромальных мембран. Помимо суперкомлекса, в мембране присутствует димер ФСII, содержащий только минорные антенны, более равномерно распределённый по тилакоидной мембране с максимальной концентрацией в области маргинальных мембран, но даже в торцевых и стромальных мембранах он составляет не не ниже 10 % от общего числа ФСII. Торцевые мембраны преимущественно заняты мономерными комплексами ФСII с разным количеством антенн, из которых менее 2 % составляют так называемые базовые ФСII (D1 + D2 + цит. b559), которые проходят здесь цикл репарации[29].
Модель фотосистемы II с указанием субъединиц.
Положение в мембране.
Димер ФСII из Thermosynechococcus elongatus.
Схема фотоситсемы II.
У каких первых организмов появилась фотосистема ii, за какие реакции отвечает фотосистема ii.