Глутаматдегидрогеназа (L-глутамат: NAD-оксидоредуктаза 1.4.1.2)

Этот фермент открыл в 1920 году Тунберг в мышцах лягушки.

Фермент катализирует обратимую реакцию превращения L-глутаминовой кислоты в α-кетоглутаровую. На стадии α-кетоглутаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот может иметь место выход этой кетокислоты из круга и превращение её в L-глутаминовую кислоту посредством аминирования за счёт свободного аммиака или обратимой реакции переаминирования.

Установлено, что небелковым компонентом является или НАД или же НАДФ.

Дегидрогеназе L-глутаминовой кислоты принадлежит большая роль в обмене не только белков, где глутаминовая кислота благодаря реакции переаминирования занимает ключевое значение, но также в обмене углеводов и жиров посредством образования или удаления путём аминирования α-кетоглутаровой кислоты. Она является единственной дегидрогеназой, катализирующей окислительное дезаминирование натуральных аминокислот L-конфигурации, действующей через пиридиновые нуклеотиды и обладающей активностью, достаточной для того, чтобы играть значительную биологическую роль.

Перекристализованный фермент наиболее устойчив в области pH 6,0-9,0 и может сохраняться в течение длительного времени в замороженном состоянии или в виде суспензии в растворе сульфата натрия.

Фермент содержится прежде всего в печени, почках и сердечной мышце. Малые количества фермента имеются также в скелетной мускулатуре, мозгу, лейкоцитах.

Присутствие дегидрогеназ L-глутаминовой кислоты установлено в дрожжах, микробах и высших растениях.