Жёлтый флуоресцентный белок (англ. Yellow Fluorescent Protein) — генетическая мутантная форма зелёного флуоресцентного белка (GFP), выделенного из медузы эквореи Aequorea victoria. Характеризуется максимумом поглощения при 514 нм и максимумом флуоресценции при 527 нм. Широко используется в качестве флуоресцентной метки в клеточной и молекулярной биологии для изучения экспрессии клеточных белков. Кроме него разработана серия других мутантных форм GFP, таких как синий, циановый и др.
Содержание |
Спектр поглощения YFP довольно сильно пересекается со спектром флуоресценции CFP (англ. Cyan Fluorescent Protein), поэтому эти два флюорофора используются для создания биосенсоров, в основе работы которых лежит явление Фёрстеровского переноса энергии, или [:en:Förster resonance energy transfer|FRET]. Такие сенсоры используются для выявления определённых событий, происходящих в живых клетках. В частности, таким образом можно определять активность ферментов.
Как правило, молекула такого сенсора включает в себя 4 домена [1]:
При облучении такого сенсора лазером с длиной волны, возбуждающей только CFP (например, 440 нм — почти не возбуждает YFP, но сильно возбуждает CFP), можно наблюдать флуоресценцию обоих флюорофоров. После соответствующего воздействия на домен 3 происходит изменение структуры сенсора, в результате чего флюорофор YFP отдаляется от CFP и эффективность Фёрстеровского переноса падает (в зависимости от того, на какое расстояние флюорофоры были отдалены друг от друга). В результате интенсивность флуоресценции CFP возрастает, а YFP — падает. Таким образом, по отношению флуоресценции YFP к флуоресценции CFP можно количественно оценить изменение конформации биосенсора.
Белок крови норма, белок состоит из 310 аминокислотных остатков.сколько нуклеотидов, белок репрессор.
First Strike Ration, Категория:Родившиеся в Кокомо, Файл:T-54 на Тоцком полигоне, 1954.PNG, Цистерцианский монастырь (Бохум).